Автор: Галина Николаевна Сергушева, учитель биологии и химии МБОУ «Средняя общеобразовательная школа № 2 п. Николаевка»
Повсюду, где мы встречаем жизнь,
мы находим, что она связана
с каким-либо белковым телом.
Ф.Энгельс
Задачи:
Сформировать знания о составе и строении белков как высшей ступени развития вещества.
Сформировать знания о химических свойствах белков.
Развитие умений и навыков составления схем химических реакций.
Научиться подтверждать химические свойства белков экспериментально, решать задачи, которые связывают химию с биологией и медициной.
Оборудование:
яичный белок, желатин, смесь гидроксида натрия и калия, лакмусовая бумага, ацетат свинца, раствор сульфата меди (II) и щелочи, концентрированная азотная кислота, этанол, спиртовка, пробирки.
Ход урока
Организационный момент.
Проверка домашнего задания: устный опрос
Аминокислоты, их строение, номенклатура, изомерия
Получение аминокислот
Химические свойства аминокислот
Применение и биологическая функция
Работа по карточкам
Варианты карточек
№1. Ниже приведены проекционные формулы аминокислот, отражающие расположение в пространстве атома Н, NН2-группы и радикала. Какая аминокислота не является составной частью подавляющего числа природных белков, т.е. имеет не L-, а D-конфигурацию?
№2. Какое исходное вещество необходимо взять для получения аминокислоты по приведенной схеме:
NН4CN + Х -аминомасляная кислота?
Вещество Х – это:
№3 Выберите правильное утверждение, описывающее приведенную ниже схему:
1) Аминокислота проявила специфическое свойство, которое следует рассматривать как результат присутствия в молекуле одновременно NН2— и СООН-групп.
2) Аминокислота проявила свойства основания, т. к. изменения произошли по -группе, которая определяет основные свойства вещества.
3) Аминокислота в таком состоянии не может проявлять свойства кислоты, т. к. в карбоксигруппе отсутствует атом водорода.
4) Аминокислота проявила свойство кислоты, т. к. в реакции отщепляются ионы Н+.
5) Течение реакции по приведенной схеме невозможно.
Переход к изучению нового материала:
Понятие пептидов, их строение и свойства
Важнейшее свойство аминокислот является реакция поликонденсации (пригласить ученика к доске записать уравнение реакции взаимодействия глицина с аланином)
Группа атомов с помощью которой связаны две аминокислоты называется пептидной связью, а продукт реакции дипептидом. Он, как и аминокислота, обладает свободными аминогруппой и карбоксильной группой. Следовательно, он способен конденсироваться со следующей молекулой аминокислоты. Пептид — это органическое соединение, содержащее две или более остатка аминокислот, связанных между собой пептидной связью. По числу остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды и т.д. до полипептидов. Изображать молекулу пептида удобно с помощью буквенных обозначений аминокислот (табл. 8, стр. 225). В живых организмах синтез пептидов происходит при участии ферментов из аминокислот, которые поступают в организм вместе с пищей или синтезируются самим организмом. Кроме того, возможен синтез искусственным путём (например: гормон окситоцин, стимулирующий выделение молока молочными железами, аспартам – синтетический заменитель сахара в пищевой промышленности, который в 300 раз слаще сахара, на этикетках с дешевыми газированными напитками он обозначается кодом Е 951. Однако при гидролизе в организме он образует фенилаланин, нежелательный при некоторых заболеваниях или нарушении обмена веществ. Поэтому более дорогие напитки подслащивают сахарозой.
Понятия о белках, история их исследования.
Таким образом, мы подошли к рассмотрению понятия белки, т.к. все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Белки – это высокомолекулярные соединения, состоящие из макромолекул, в которых пептидной связью соединены между собой остатки аминокислот.
Перед тем как продолжить изучение темы прочитайте вопрос, который вы должны дополнить в конце урока. (Вопрос выводится на экран через слайдопроектор, слайд №1)
В организме человека и животных белки под влиянием А подвергаются Б, в результате образуется В, которые используются организмом для синтеза собственных специфических Г.
Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. Первый белок, очищенный от примеси соединений другой природы, получен в 1782г. Я. Беккари. Это был белок пшеничного зерна, называемый клейковиной. Вскоре обнаружили, что сходные соединения находятся во всех органах не только растений, но и животных. Этот факт вызвал удивление ученых, привыкших делить вещества на соединения животного и растительного мира. Позже выяснили, что белки составляют неотъемлемую часть всех без исключения живых организмов. Их уважительно стали именовать протеинами (от греч. «протос» — первый).
После разработки в начале 19 в. метода элементного анализа органических веществ стало известно, что в состав белков, помимо углеводов, водорода и кислорода, входят азот, сера, фосфор и некоторые металлы. Мы сейчас докажем опытом наличие некоторых веществ в качественном составе белка.
Демонстрация опытов:
1. Наличие аминного азота в белках. Описание опыта. В сухую пробирку помещают немного сухого белка, например желатины. Прибавляют пятикратное количество натронной извести (смесь едкого натра и гидроксида кальция), перемешивают встряхиванием и подогревают. Выделяется аммиак, вызывающий посинение розовой лакмусовой бумажки, смоченной водой. Одновременно ощущается запах жженого волоса, что всегда наблюдается при сжигании белковых веществ.
2. Наличие серы в белках.1. При горении белки издают характерный запах «жженого рога» (поджечь шерстяную нитку или пучок волос). Этот запах определяется содержанием в белках атома серы. 2.Описание опыта. В пробирку наливают 10 капель раствора яичного белка и вдвое больший объем 20%-го раствора гидроксида натрия. Содержимое пробирки нагревают до кипения (1–2 мин). К полученному щелочному раствору добавляют 5 капель раствора ацетата свинца(II) и вновь кипятят реакционную смесь. Наблюдается появление серо-черного осадка.
Во время второй мировой войны и сразу после неё исследования белка получили новый стимул, среди них были открыты антибиотики и гормоны. Так, например, в 1945 г. англ. биохимик Фредерик Сенгер приступил к изучению природного белка инсулина (регулирует содержание глюкозы в крови, при нарушении синтеза приводит к сахарному диабету) и на основе его открытий впервые искусственным путём получили инсулин (был вознагражден Нобел. премией).
Функции белков.
(Проецирование на экран, слайд №2, 3)
Белки выполняют разнообразные функции:
1. Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.
2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.
3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.
4. Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
5. Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.
Как видите белки, выполняют множество функций. Остановимся на двух очень важных функциях белков – каталитической и защитной. (Заслушиваются сообщения учащихся). С другими функциями мы познакомимся на уроке биологии.
Примерное содержание сообщений:
1.Сообщение. Иногда небольшие изменения окружающей среды могут вызвать серьезные изменения в форме белка, что скажется на его функциях.
Слишком сильные изменения окружающей среды могут привести к потере белком его свойств в связи с изменением формы молекулы. Тепло, спирт, различные растворители, соли тяжелых металлов, изменение кислотности вызывают изменение формы белка из-за разрыва связей между цепями. В некоторых случаях изменения в белках необратимы и называются денатурацией.
Лабораторный опыт. На раствор куриного белка действуем спиртом. Отметим, что аналогичные процессы могут протекать при поджаривании или варке яиц. Альбумин – главный белок яйца – денатурирует, что проявляется в изменении внешнего вида и структуры.
Лабораторный опыт «Осаждение белка солями тяжелых металлов».
Описание опыта. В две пробирки наливают по 1–2 мл раствора белка и медленно, при встряхивании, добавляют по каплям в одну пробирку насыщенный раствор сульфата меди, а в другую – 20%-й раствор ацетата свинца. Образуются осадки труднорастворимых солеобразных соединений белка. Опыт иллюстрирует применение белка как противоядия при отравлении солями тяжелых металлов. Данные опыта 1 показывают, что загрязнение природной среды солями тяжелых металлов приводит к отрицательным последствиям для живых организмов. Природные белки теряют присущие им специфические свойства, становятся нерастворимыми, денатурируют. При отравлении людей солями тяжелых металлов используют молоко, белки которого связывают ионы таких металлов. В других случаях изменения обратимы, и, если белок попадает в окружающую среду типа той, что имеется в клетке, он восстанавливает форму и химическую активность.
2. Сообщение. Защитная функция белков связана с выработкой лейкоцитами особых белковых веществ – антител. Синтез антител происходит в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов. Антитела связывают, нейтрализуют и разрушают несвойственные организму соединения. Антитело – молекула, синтезируемая организмом, имеет постоянные и переменные участки (рис. 7). Последние действуют подобно ключу, который подходит к определенному замку. Каждый организм может производить тысячи антител различной специфичности, способные распознавать всевозможные виды чужеродных веществ. Обычно антитела представляют собой белковые или полисахаридные молекулы, находящиеся на поверхности микроорганизма в связанном или в свободном виде.
У живых организмов сформировались две системы иммунитета – клеточная и гуморальная. Такое разделение функций иммунной системы связано с существованием двух типов лимфоузлов – Т-клеток и В-клеток.
Клеточный иммунитет – при взаимодействии с антигеном Т-лимфоциты, несущие на мембране рецепторы, способные распознать этот антиген, начинают размножаться и образуют клон таких же Т-клеток. Клетки этого клона вступают в борьбу с несущими антиген микроорганизмами или вызывают отторжение чужеродной ткани.
В-лимфоциты распознают антиген таким же образом, как и Т-клетки, но реагируют иначе. Они синтезируют антитела, которые нейтрализуют антигены.
Химические свойства.
Перед тем как начать разбирать химические свойства белка, мы упомянем о структуре белка. В ознакомительном порядке, т.к. эта тема будет рассматриваться на уроке биологии. ( Структуры белков выводятся на экран, слайд №4)
Три структуры белковых молекул
Структура белковой молекулы | Характеристика структуры | Тип связи, определяющий структуру |
1.Первичная структура | Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи — линейная структура | Пептидная связь –NН-СО- |
2. Вторичная структура | Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль – спиралевидная структура | Внутримолекулярная водородная связь |
3. Третичная структура | Способ упаковки вторичной спирали в клубок – клубковидная структура | Дисульфидные и солевые связи. |
Четвертичная структура белка существует у некоторых белков (например, гемоглобин).
1. Денатурация белка. Денатурация белка – свертывание белка, происходит изменение во вторичной и третичной структуре белка, а первичная структура сохраняется. При этом их биологическая функция полностью уничтожается. Именно поэтому всё живое гибнет при действии высоких температур. В некоторых случаях возможен обратный процесс – пептизация. Причины денатурации белка: изменение рН среды, повышенная температура, ультрафиолетовое излучение, рентгеновские лучи, повышенное давление, соли тяжелых металлов. Денатурация может быть обратимой и необратимой.
2. Гидролиз белков. При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей, т.е. к разрушению первичной структуры белка.
3. Горение белков – с образованием азота, углекислого газа, воды
4. Качественные реакции на белки: Реакции проводятся в виде лабораторной работы.
а) Биуретова реакция. При действии на белки раствора солей меди (11) в щелочной среде возникает сиреневое или фиолетовое окрашивание за счет образования комплексных соединений. Эта реакция подтверждает наличие в белках пептидных связей.
б) Ксантопротеиновая реакция. При действии на белки концентрированной азотной кислоты образуется желтая окраска, связанная с нитрованием ароматических колец в соответствующих аминокислотах. Если биуретова реакция универсальна на все белки, то ксантопротеиновую реакцию дают только белки, содержащие остатки фенилаланина, триптофана, тирозина ( их много в белках мышечных тканей – миозин, и нет в соединительных – желатин). Реакция подтверждает наличие в аминокислотах белков ароматических ядер.
Название реакции | Что делали | Что наблюдали | Выводы |
а) Биуретовая реакция. | К 2 мл раствора белка добавить раствор сульфата меди (II) и щелочи. | ||
б) Ксантопротеиновая реакция. | К 2 мл раствора белка добавить по каплям концентрирующуюся азотную кислоту. |
4. Закрепление.
1. Возвращаемся к вопросу, заданному в начале урока:
А — фермент
Б — гидролизу
В — a — аминокислота
Г — белки
2. Отметьте пептидные связи и определите, сколько остатков аминокислот входит в состав полипептида:
Итог: Белки — высокомолекулярные органические вещества, которые являются основой живого организма.
Домашнее задание: §27 упр.9, 10